Микробиология, понятие микробиологии, статьи по микробиологии, микробиологические процессы

11.04.2011

Участки полпиептидных цепей, в которых расположены активные центры, имеют различную последовательность аминокислот, обусловливающую специфичность каждого антитела и многообразие антител. Эти особенности в структуре антител можно объяснить, по видимому, тем, что многочисленные клоны плазматических клеток продуцируют глобулины с различной структурой активных центров. Синтез антител и их структура, как и синтез других белков, детерминирован генетически. Установлено, что индивидуальное различие строения иммуноглобулинов детерминируется двумя независимыми семействами генов, расположенных в различных локусах хромосомы. Одни гены детерминируют синтез тяжелых, другие легких полипептидов. В свою очередь каждая полипептидная цепь контролируется двумя генами один детерминирует синтез вариабельного участка, другой стабильного.

Роль антител IgD изучена еще недостаточно.
В настоящее время имеются определенные данные о структуре иммунных глобулинов и специфичности их действия. Молекула иммунного глобулина состоит из 4 полипептидных цепей, соединенных между собой ковалентными дисульфидными связями ( S S ). Две цепи молекулы представлены так называемыми тяжелыми (Н) полипептидами, обладающими молекулярным весом 60 ООО, две другие легкие (а) цепи имеют молекулярный вес 20 ООО. На концах каждой пары, состоящей из одной тяжелой и одной легкой цени, находятся активные центры, или участки. Эти участки представлены аминокислотными остатками и имеют небольшие размеры. Они образуют в молекуле полости, по размерам и структуре соответствующие детерминантным группам антигена. Большинство антител имеет два активных центра. Активные центры определяют способность соединения антитела с детерминантнон группой антигена. Специфичность антител, по мнению одних авторов, определяется последовательностью расположения аминокислот в концевых участках тяжелых и легких цепей, составляющих молекулу антитела. Полпиг, однако, полагает, что специфичность антител определяется характером свертывания полпиептидной цепи при образовании глобулярных молекул.

Таким образом, антитела представляют собой преформированные в процессе синтеза нормальные глобулины. Иммунные глобулины, полученные в результате иммунизации различных животных одним и тем же антигеном и при иммунизации одного и того же вида животного различными антигенами обладают неодинаковыми свойствами, так же как неодинаковы сывороточные глобулины различных видов животных. Иммунные глобулины отличаются между собой по молекулярному весу, константе седиментации, электрофоретической подвижности, содержанию углеводов и иммунологической активности. На основании этих свойств различают, 5 типов или классов IgM, IgG, IgA, IgE и IgD. Их основные функции заключаются в следующем. Антитела IgM оказывают губительное действие на микробов крови. Антитела IgG нейтрализуют микробные яды в межклеточном пространстве. Антитела IgA вырабатываются лимфоплной тканью слизистых оболочек, они препятствуют деградации ферментов клетки организма и противостоят патогенному действию микробов кишечника. Антитела IgE, вероятно, играют важную роль в аллергических реакциях.

При изучении антител большое внимание уделялось их химической природе. На протяжении длительного времени о химической природе антител знали очень немного. Было известно, что антитела после введения антигена обнаруживали в сыворотке крови, лимфе, экстрактах тканей и что они специфически реагировали со своим антигеном. О наличии антител судили на основании тех видимых агрегатов, которые образуются при взаимодействии с антигеном (агглютинация, преципитация) или по изменению свойств антигена (нейтрализация токсина, лизис антигена), но о том, с каким химическим субстратом антитела связаны, почти ничего не было известно.
За последние два десятилетия благодаря применению методов ультрацентрифугирования, пммуноэлектрофореза и подвижности белков в изоэлектрическом поле доказана принадлежность антител к классу углобулинов. Об этом свидетельствуют следующие наблюдения.
1. В процессе заболевания или при иммунизации увеличиваются количества углобулинов.
2. Глобулины иммунных сывороток в очищенном состоянии сохраняют свойства, присущие антителам.
3. Некоторые антитела имеют молекулярный вес, соответствующий молекуляному весу углобулинов.
4. В реакциях иммунитета, когда образуется комплекс антиген + антитело, из сыворотки адсорбируются углобулины, но не альбумины.
5. Иммунные глобулины отличаются от нормальных по вязкости, константе седиментации, отношению к протеолитическим ферментам. Иммунные глобулины в отличие от нормальных глобулинов при определенных показателях рН не разрушаются под влиянием трипсина и пепсина.

Помимо перечисленных антител, установлено наличие неполных или блокирующих антител, характеризующихся следующими особенностями. При взаимодействии с соответствующим антигеном они вступают с ним в соединение, но видимых реакций иммунитета, агглютинации, преципитации, лизиса не вызывают. Вместе с тем эти антитела предотвращают возможность взаимодействий антигенов с полными антителами. Например, сыворотки, содержащие неполные преципитирующие или агглютинирующие антитела, в случае прибавления к ним соответствующего антигена не дают выпадения преципитата и агглютината. Но если к этому же антигену, обработанному сывороткой с неполными антителами, вновь прибавить сыворотку, заведомо обладающую способностью вызывать реакцию преципитации или агглютинации, то реакция также не наступает. Этот феномен получил название реакции задержки, на основании которой судят о наличии неполных антител. Неполные антитела более устойчивы к нагреванию и некоторым химическим веществам. Они легко проходят через плаценту и связаны с различными фракциями глобулинов.